Справочник химика 21
Химия и химическая технология
Коферменты и другие кофакторы ферментов
Различают две группы кофакторов ионы металлов (а также некоторые неорганические анионы) и коферменты, представляющие собой органические вещества. Примерно треть из всех известных в настоящее время ферментов активируется ионами металлов. Прочность связи ионов металлов с белковой частью фермента колеблется в широких пределах. Некоторые металлокомплексы ферментов в процессе их выделения из биологических материалов вследствие достаточной лабильности теряют ион металла. Эти особенности приходится учитывать при исследовании фи-зико-химических и биохимических характеристик таких ферментов, восстанавливая их активность путем добавления в среду соответствующих ионов. Такие белки образуют группу ферментов, активируемых ионами металлов. Другие металлоферментные комплексы отличаются большей стабильностью, т. е. сохраняют ион металла при выделении и очистке ме-таллоферменты). В роли кофакторов ферментов могут выступать различные по природе ионы металлов. [c.95]
Механизм действия этих коферментов точно пока неизвестен Кофакторами в металлоактивированных ферментах часто выступают ионы магния. цинка, кальция, то есть металлы с постоянной валентностью Например цинк активирует алкогольдегидроге-назу. щелочную фосфатазу. кальций - а-амилазу, магний — АТФ-азу, гексокиназу и многие другие ферменты. марганец (или магний) [c.67]
Кофермент. или коэнзим ацетилирования (КоА) — кофермент многих ферментов, которые катализируют реакции присоединения ацетильных групп к другим молекулам. В его состав входит витамин В3. Коферменты (кофакторы) — небелковая часть фермента. которая может диссоциировать из ферментативного комплекса иг- [c.490]
Катализируемая ферментом (ферментативная) реакция протекает на особом участке его белковой цепи такой участок называется активным центром фермента. Вещества, вступающие в реакцию на этом участке, называются субстратами. Кроме субстрата в ферментативной реакции могут участвовать и другие необходимые вещества, называемые кофакторами, или коферментами. Например, для действия фермента иногда необходимо присутствие иона Mg или другого металла или участие какой-либо небольшой органической молекулы. [c.450]
Изостерическая регуляция активности ферментов осуществляется на уровне их каталитических центров. Реакционная способность и направленность работы каталитического центра прежде всего зависят от количества субстрата (закон действия масс ). Интенсивность работы фермента определяется также наличием коферментов (для двухкомпонентных энзимов ), кофакторов (специфически действующих катионов) и активаторов или ингибиторов, действующих на уровне каталитического центра. Активность тех или других ферментов может быть связана с конкуренцией за общие субстраты и коферменты, что является одним из способов взаимодействия различных метаболических циклов. [c.32]
Фрагменты ADP коферментов, таких, как АТР, FAD, NAD(P) или кофермент А, могут выполнять функцию, аналогичную функции пиримидиновой и пирофосфатной групп тиаминпирофосфата. Во всех изученных случаях (разд. 10.4) кофакторы присоединяются к своим коферментам в вытянутых конформациях. обеспечивая тем самым большое число взаимодействий с ферментами (рис. 11.4). Связывающая энергия, которая расходуется на специфические нужды других фрагментов кофермента, при этом всегда предоставляется фрагментом ADP. [c.279]
В отличие от небиологических катализаторов ферменты — высоко специфичны, они имеют активные центры. многие из них проявляют свою активность в присутствии коферментов (коэнзи-мов) небелковой природы, то есть в таких случаях ферменты являются сложными белками К сожалению, до сих пор нет достаточной четкости в определениях коферментов и кофакторов Одни авторы отождествляют эти понятия, другие используют лишь один термин — коферменты, третьи выделяют ионы некоторых металлов в разряд активаторов, прямо не связывая их с кофермен-тами, и т д Накопленный фактический материал служит веским основанием подразделять белки-ферменты на две группы — простые ферментные белки и сложные ферментные белки, из которых сложные содержат в своем составе неорганические и/или органические небелковые структуры — коферменты Коферменты могут обратимо или необратимо (простетические группы ) связываться с белковой частью — апоферментом Полный ферментный комплекс называют холоферментом Если же действие некоторых ферментов лишь активируется неорганическими ионами или атомами металлов и не снимается полностью в их отсутствии, то такие активаторы следует называть кофакторами [c.62]
В других случаях фермент действует вместе с небелковым веществом, состоящим из остатков азотсодержащего гетероцикла. рибозы, ( юсфорной кислоты и активной группы. Эти вещества называются коферментами (кофакторами или простетическими группами ). Фермент и кофермент образуют составной фермент или холофермент. Белковую часть сложного фермента называют апофер-ментом. В ферментативных реакциях коферменты являются переносчиками некоторых химических группировок. Например, кофермент А, который содержит сульфгидрильную группу. участвует в реакциях ацетилирования в клетке. Сначала происходит ацети-лирование SH-группы кофермента уксусной кислотой с участием другого кофермента — аденозинтрифосфата — и соответствующего фермента при этом образуется S-ацетилкофермент А или активированная уксусная кислота. нужная для многих метаболических процессов. В результате последующих ферментативных реакций ацетильная группа переходит от S-ацетилкофермента А к другим субстратам. [c.299]
Однако следует сказать, что во многих ферментативных реакциях. помимо субстратов, претерпевающих химические превращения в соответствии с брутто-уравнением процесса. принимают участие коферменты и некоторые другие кофакторы, которые в ряде случаев могут рассматриваться как субстраты. Реакции, в которых ко-фермент и апофермент образуют диссоциирующую равновесную систему, взаимодействующую с одним субстратом, в результате чего претерпевают химические изменения и субстрат, и кофермент. кинетически описываются как двухсубстратные. [c.34]
Наряду с субстратами и продуктами к числу регу-, ляторов ферментов можно отнести коферменты и кофакторы. В ряде случаев они являются участниками каталитического акта, в других случа 1х выступают в качестве эффекторов. Поскольку кофакторы и коферменты не обладают высокой специфичностью в отношении ферментов, изменение их концентрации в биологической системе может привести к изменению активности не одного фермента. а целой группы (например, НАД+ может регулировать активность нескольких десятков ферментов, участвующих в окислительно-восста- новительных реакциях), [c.11]
Главный путь биологического окисления (дыхательная цепь ) включает ряд следующих одна за другой окислительно-восстановительных реакций. сопряженных с фосфорилированием аденозиндифосфата (окислительное фосфорилирование ). Основными компонентами дыхательной цепи являются высокомолекулярные белки, содержащие в качестве коферментов и простетических групп вещества нуклеотидной и порфириновой природы — никотинамидные ферменты, флавопротеиды и цитохромы. Наиболее важной особенностью кофакторов этих ферментов является их снособность восстанавливаться, принимая на себя протоны субстратов, и существовать в восстановленной форме (таковы, например, никотинамиднуклеотидные коферменты и флавиннуклеотиды), либо передавать электроны от одного кофактора к другому за счет разности потенциалов (цитохромный участок дыхательной цепи ). Кроме того, как показали исследования последних лет, в дыхательной цени могут принимать участие дополнительные промежуточные переносчики электронов. например хиноны (убихиноны. витамины Е и К) или производные аскорбиновой кислоты (витамин С). [c.250]
Для успешного протекания многих ферментативных реакций необходимо наличие, помимо фермента и субстрата, других веществ. Такие соединения называются коферментами, или кофакторами и составляют важную часть каталитического механизма. Таким образом, образуется ннтактная ферментная система. или холофермент. При этом белковую часть системы называют апоферментом. а упомянутую выше небелковую часть — простетической группой. кофактором или, наиболее часто, коферментом. [c.580]
В литературе до сих пор употребляются и другие наименования компонентов сложных ферментов. в частности фермент-протеид. белковый компонент (апофермент ), кофермент (коэнзим) и простетическая группа. Под коферментом часто подразумевают дополнительную группу, легко отделяемую от апофермента при диссоциации. Предполагают, что простетическая группа может быть связана с белком ковалентными и нековалентными связями. Так, в молекуле ацетилкоэнзим-А-карбоксилазы кофактор биотин ковалентно связан с апоферментом посредством амидной связи (см. главу 7). С другой стороны, химические связи между кофакторами и пептидными цепями могут быть относительно слабыми (например, водородные связи. электростатические взаимодействия и др.). В таких случаях при выделении ферментов наблюдается полная диссоциация обеих частей, и изолированый белковый компонент оказывается лищенным фер- [c.120]
Для каталитической активности многих ферментов требуются те или иные кофакторы небелковой природы. Такими кофакторами могут быть органические соединения (в этом случае их называют коферментами) или какие-либо неорганические вещества. например металлы (в форме ионов ). У одних ферментов кофакторы непосредственно участвуют в каталитическом процессе. у других же они выполняют функцию промежуточных переносчиков определенных функциональных групп от молекулы субстрата к ферменту. Хотя такие кофакторы присутствуют в клетках в крайне незначительных количествах, они необходимы для действия многих ферментов и потому играют жизненно важную роль в метаболизме клетки. [c.273]
Кребсом показано образование лимонной кислоты из щавелевоуксусной и пировиноградной. но до открытия кофермента А (КоА) не были установлены детали реакций. Лимонную кислоту можно рассматривать как продукт конденсации уксусной и щавелевоуксусной кислот. Однако для альдольной конденсации необходима активация уксусной кислоты. Когда было показано, что для аце-тилирования холина и сульфаниламида требуется присутствие АТФ, природа активации уксусной кислоты стала доступной для изучения. Дальнейшие исследования Липмана показали, что необходим и другой кофактор. Строение этого кофактора, названного коферментом А (фиг. 42), было расшифровано в результате работы целого ряда лабораторий (см. [2]). Но только Линен с сотр в 1951 г. выделили и охарактеризовали активную уксусную кислоту как ацетилированный КоА. Они показали, что активной группой служит тиоловая группа КоА. Реакцию, катализируемую конденсирующим ферментом. можно представить в следующем виде [c.182]
Многим ферментам для эффективной работы требуются те или иные небелковые компоненты, назьшаемые кофакторами. Кофакторы — это вещества, присутствие которьк совершенно необходимо для проявления каталитической активности ферментов. хотя сами они в отличие от ферментов сохраняют стабильность при довольно высоких температурах. Роль кофакторов могут играть различные вещества — от простых неорганических ионов до сложных органических молекул в одних случаях они остаются неизменными в конце реакции, в других — регенерируют в результате того или иного последующего процесса. Кофакторы подразделяются на три типа неорганические ионы. простетические группы и коферменты. Их мы и рассмотрим в последующих трех разделах. [c.165]
Коферменты или кофакторы в отдельных случаях очень слабо связаны с белковой частью, иногда (метал-лопорфириновые комплексы) их связь относительно прочна. и соединение кофермент — белок практически не диссоциирует в растворе. В случае слабой связи и почти полной диссоциации этого соединения бывает трудно провести границу между субстратом и коферментом. В ферментных системах кофермент одного фермента может служить субстратом для другого. Такие вещества связки создают возможности проявления не только пространственных, но и временного кода. так как являются важными звеньями систем биокатализаторов. Хотя кофермент для проявления биокаталитической функции нуждается в белке, так что ферментная реакция совершается в комплексе кофермент — субстрат — белок, тем не менее строение и конфигурация молекул многих коферментов строго специфичны, причем не только первичная. но и структура, и конфигурация всей молекулы кофермента кодируют возможности проявления ее каталитической активности. Примером может служить молекула никотинамидениндинуклеотида (НАД), имеющая изогну- [c.178]
Кофакторы — соединения небелковой природы, в присутствии которых.проявляется активность ферментов. В роли кофакторов могут выступать ионы металлов или сложные органические вещества — коферменты. Иногда для проявления каталитической активности необходимо наличие тех и других. Кофакторы, как правило, термостабнльны, связывание их с ферментами характеризуется разной степенью сродства. Чаще всего кофактор можно отделить от ферментного белка путем диализа или каким-либо иным способом, но существуют и кофакторы, ковалентно связанные с белюм. [c.109]
Ферменты являются катализаторами реакций. протекающих в живой материи. В настоящее время многие ферменты выделены в виде чистых кристаллических веществ. Оказалось, что некоторые из этих кристаллических ферментов являются чистыми протеинами таковы пепсин — один из протеолитических ферментов. катализирующий гидролиз пептидной связи (— СО — ЫН —) в протеинах, и уреаза. катализирующая гидролиз мочевины. Другие ферменты содержат, помимо самого протеина, простетшескую группу, существенную для каталитической активности часто про-стетическая группа представляет собой флавин. как в различных ферментах, катализирующих окислительно-восстановительные реакции. или гематин. как в каталазе или пероксидазах, катализирующих некоторые реакции перекиси водорода. Некоторые другие ферменты активны только тогда, когда, помимо субстрата, присутствует кофактор. Кофактор. подобно ферменту, принимает участие в катализируемой ферментом реакции. однако он не разрушается он может иметь простое химическое строение типа неорганического иона. и тогда его называют активатором, или же представлять сложную органическую молекулу. известную под названием кофермента. Кофакторы, по-видимому, действуют подобно простетическим группам (или части таких групп ), которые легко отделимы от фермента. Хотя различие между кофакторами и про-стетическими группами в пределах фермента имеет важное значение с точки зрения биологии, оно может быть весьма искусственным, когда речь идет о механизме катализа. [c.107]
Белки выполняют свою важнейшую — ферментативную функцию большей частью в комплексах с низкомолекулярными кофакторами и с простетическими группами. Последние связаны с белком валентными связями. Кофакторы, коферменты слабее связаны с апоферментом. т. е. с белком, и способны переходить от одной молекулы белка к другой. Это, впрочем, не всегда так, и отличие кофермента от простетической группы не вполне определенно. Фермент в целом, т. е. комплекс белковой части молекулы, именуемой ферментом, с коферментом, называется хо-лоферментом. Роль кофакторов в ряде случаев играют ионы металлов. [c.94]
Роль переходных металлов в жизнедеятельности организмов в основном опеределяется их каталитическими свойствами. Многие ферменты представляют собой белок как таковой (т. е. являются полипептидами), тогда как другие состоят из белка (называемого в этом случае апоферментом ) и одной или более малых молекул или ионов (кофактор. кофермент или простетическая группа ), которые вместе образуют весь фермент или холофермент. Кофермент может представлять собой органическую молекулу. например флавин. пиридоксаль. пнридиннуклеотид и др. соединенную с белком ковалентной связью. водородными связями или за счет вандерваальсовых взаимодействий. Кофактор может быть простым ионом металла, например ионом меди. или комплексом металла с одним или несколькими лигандами, например железопорфирины. кобальт-корриноиды. Если с ионом металла координируется один или несколько анионов аминокислот, то лигандом может служить сам белок, хотя это лиганд необычного типа. Очевидно, такие металлоферменты можно рассматривать как особую группу ферментов или как особую группу комплексов металлов и сопоставлять каталитическую активность ферментов. содержащих и не содержащих металл, или каталитическую активность комплексов переходного металла с белком и без белка. В рамках этого обзора мы не будем рассматривать металлоферменты, в которых ион металла выступает главным образом как льюисовая кислота (как в некоторых гидролитических ферментах [59]). Предметом обзора являются такие металлопротеины. которые сами претерпевают определенные (например, окислительно-восстановительные ) превращения в ходе каталитического процесса и в которых в качестве лигандов принимают участие некоторые специфические компоненты, например молекулярный кислород. которые характерны для комплексов переходных металлов. [c.133]
Вернемся к молекулам ферментов. Многие из вих способны делать свое дело лишь при наличии других добавочных веществ, именуемых кофакторами и кофер-ментами. Эти вещества принимают участие в образовании реакционноапособяого фермент-субстратного комплекса. без них комплекс либо не образуется вовсе, либо в нем не происходит превращения субстрата в продукт. В таком случае можно сравнить фермент со стулом без сиденья, а кофермент с сиденьем. [c.237]
Простые и сложные ферменты. Разделяют ферменты на простые и сложные. Простые ферменты состоят только из белка. Это многие ферменты пищеварительного тракта — амилаза. пепсин. трипсин. Сложные ферменты состоят из белковой части, которая называется апоферментом. и небелковой, которая называется кофактором. Молекулу сложного фермента часто называют холоферментом. Кофакторы, которые слабо связаны с белковой частью фермента. называются коферментами (коэнзима-ми). Кофермент может легко переходить от одного фермента к другому. Кофакторы, прочно связанные с белковой частью фермента. называются простетической группой. Кофакторами могут быть различные органические вещества и их комплексы, а также минеральные вещества. Многие из них термостабильны, но могут окисляться атмосферным кислородом. В организме человека ряд кофакторов не синтезируется, а поступает с продуктами питания. Их строение и участие в биологических процессах рассмотрено далее. [c.91]
Коферментами принято называть кофакторы ферментов. непрочно соединенные с апоферментом и отделяющиеся от него, например, с помощью диализа. Коферменты — переносчики химических группировок — представляют собой органические вещества небольшого молекулярного веса в ходе катализа они обычно мигрируют от одной молекулы ферментного белка к другой. Примером таких соединений является пикотинамид-адениндинуклеотид, который служит коферментом (переносчиком водорода ) многих оксидоредуктаз. находящихся в клеточной плазме в растворенном виде. Кроме того, к коферментам можно отнести неорганические ионы. играющие роль активаторов ферментов. [c.247]
Ключевым катализатором в данном случае является фермент ДНК-лигаза. Его функции заключаются в репарации повреждений одной цепи двуспиральной ДНК, которые находятся между 5 -фосфатом одного остатка и З -гидроксильной группой его соседа (акцептора). Некоторым лигазам необходим в качестве кофактора АТР другие используют для этой цели различные коферменты. Для того, чтобы расположить 5 -фосфат сегмента донора в непосредственной близости с сегментом акцептора, их отжигают с третьим сегментом, матрицей (splint), который имеет подходящую последовательность оснований. комплиментарную фрагментам донора и акцептора в обратной полярности схемы (3), (4). На практике должны быть завязаны как минимум по четыре водородные связи между парами оснований каждого сегмента. Для устранения неоднозначности в направлениях комплиментации могут быть сделаны два или три таких связывания одновременно, как это показано для образования отрезка дуплекса (4). Этот нуклеотидный блок фактически соответствует остаткам с 30 по 60 Молекулы аланиновой тРНК установленной Холли последовательности (см. разд. 22.1.3.3), [c.179]
Открытие кофакторов ферментативного действия. сделанное ен е в конце прошлого века Бертраном, нашло свое первое серьезное подтверждение в 1904 г. когда А. Гарденом и У. Ионгом [51, 52] был открыт термолабильный кофермент. при-нимаюш ий участие в процессах брожения (идентичность которого с коферментом I теперь установлена). Однако выделить этот кофермент Гардену и Ионгу тогда не удалось. Лишь в 1936 г. Г. Эйлеру с сотр. [53] и О. Варбургу и В. Христиану [54] независимо друг от друга удалось получить этот фермент в высокоочиш енном виде. Еш,е раньше, в 1931 г. О. Варбургом и В. Христианом [55] был открыт кофермент II как кофактор фосфоглюкозодегидрогеназы. Этим ученым принадлежит также и доказательство, что активной группой в кофермен-тах I и II является никотинамид. окисляюш ийся или восстанавливающийся нри каталитических процессах [56, 57]. [c.174]
Различают два типа кофакторов — коферменты и простетические группы. Обычао кофактор относят к тому или к другому типу в зависимости от того, насколько легко разрывается его связь с ферментом. Но, по мнению Диксона и Уэбба [9], классификация по этому признаку не слишком удобна. Хотя некоторые простетические группы соединены с ферм-ентом ковалентными связями. встречаются и такие, которые связаны с белком более слабыми связями и наоборот, при обратимом связывании некоторых коферментов некоторыми ферментами положение равновесия сильно сдвинуто в сторону ассоциации. На самом деле имеется широкий спектр значений констант связывания. и только при крайних значениях они могут служить строгой основой классификации. [c.31]
Не всегда возможно провести четкое различие между простетической группой. коферментом и субстратом — реагентом ферментативной реакции. В зависимости от структуры специфического апофермента один и тот же кофактор (например, флавинадениндинуклеотид ) способен вести себя как прочно связанная с белком простетическая группа или как ко-фермент-переносчик. Типичные коферменты, в отличие от субстратов, не подвергаются изменению в результате полного каталитического цикла. Однако в процессах переноса химических группировок, протекающих с помощью нескольких ферментов, промежуточные акцепторы ацильных групп (кофермент А и тетрагидрофолевая кислота), гликозильных остатков (нуклеозидтрифосфаты ) и другие являются коферментами системы в целом и одновременно субстратами для ферментов, катализирующих отдельные стадии процесса. [c.247]
Особую роль в регулировании активности ферментов играют коферменты. Так, некоторые дегидрогеназы обладают различным сродством к окисленным и восстановленным формам коферментов. Кроме того, одни и те же коферменты могут как активировать ферменты внутри одной цепи, так и функционировать между различными цепями реакций. Так, взаимосвязь между циклами Кребса. окисления жирных кислот и других происходит не только через промежуточные метаболиты, но и за счет общих коферментов — НАД, НАДФ, КоА-8Н, ФАД и др. Перечисленные кофакторы находятся в клетке в значительно меньщем количестве, чем это необходимо для ферментативных реакций. в которых они участвуют. Эти коферменты связывают различные циклы между собой и приводят к взаимодействию, основанному иа конкуренции за коферменты. [c.434]
Поскольку никотинамиднуклеотидные коферменты в большинстве случаев легко отделяются от своих апоферментов. возможен перенос водорода от восстановленного субстрата одного фермента к окисленному субстрату другого фермента через совместно используемые молекулы кофермента, т. е. две реакции могут оказаться сопряженными с помощью НАД и НАДФ. Например, НАД является кофактором алкогольдегидрогеназы и дегидрогеназы (З-оксимасляной кислоты в реакциях [c.252]
Фотосенсибилизирующий эффект NADH по отношению к ЛДГ, по-видимому, объясняется образованием при УФ-облучении белка сольватированного электрона, акцептируемого NAD. в результате чего в присутствии Oj возможен циклический процесс перехода NAD — NAD с генерированием и других активных интермедиатов (NAD, HgOj). Кроме того, вследствие конформационных переходов протомеров ЛДГ при фотоокислении NADH могут формироваться субъединицы, занятые одновременно восстановленной и окисленной формой кофактора, что существенно изменяет характер УФ-превращений, индуцируемых в системе фермент — кофермент. [c.196]
Многие белки используют в качестве кофактора не металлы, а небольшие молекулы органических соединений. Большинство этих молекул связывается. по-видимому, с лизи-новым остатком. Некоторые из них изображены на рис. 2.8. Все органические кофакторы сообщают белку химические свойства, которыми не обладают составляющие его обычные аминокислоты. Например, длинная гибкая цепь в биотине и в липоевой кислоте позволяет этим коферментам перемещать связывающийся с ними субстрат с одного места связывания в ферменте на другое. Детальное расположение этих органических молекул в белках неизвестно неясно также, что происходит с локальной структурой в их присутствии. Тем не менее пиродоксали и ретиналь служат очень полезными спектроскопическими зондами, позволяющими получить информацию об их окружении в белках. [c.65]
Начальная фаза реакции декарбоксилирования ПВК при участии дрожжевой пируватдекарбоксилазы (М —185000, состоит из двух субъединиц, каждая из которых несет молекулу тиаминпирофосфата в качестве кофермента и Mg " в качестве кофактора) рассмотрена ранее. Уксусный альдегид. образующийся при распаде оксиэтилтиаминпирофосфата (см. с. 161), восстанавливается за счет НАДН при участии другого фермента —алкогольде-гидрогеназы, отличающейся тоже очень высокой активностью в дрожжевых клетках [c.351]
Кавдый, кто задумывается о том, как функционируют биологические катализаторы - ферменты, какие механизмы лежат в основе поистине огромных ускорений при ферментативном катализе. как осуществляется выбор превращаемого вещества среди множества сходных соединений. обращается к сведениям, полученным при изучении протеолитических ферментов. т. е. ферментов, катализирующих гидролиз амидЕшх связей. Это обусловлено, во-первых, тем, что про геолитиче-ские ферменты относятся сегодня к числу наиболее изученных, во-вторых, очень много известно о механизмах гидролиза амидов и других производных карбоновых кислот в модельных системах. Протеолитические ферменты не содержат сколько-нибудь сложных кофакторов или коферментов, так что катализ белковой молекулой предстает здесь в наиболее "чистом" виде. [c.4]
Далекие от реакционного центра участки молекулы — ри-битильная цепь и остаток рибозы — оказывают значительное влияние на проявление коферментной активности. Для рибитильного остатка желательно наличие пятизвенной цепи и 3 вторичных гидроксильных групп и необходима -конфигурация у 2 -углеродного атома [26]. В рибозном остатке даже отсутствие одной гидроксильной группы (2 -дезоксипроизводное ) снижает коферментную активность такого флавиндезоксиаденозиндинуклеотида в 50 раз [24]. Таким Образом, соединяющий фрагмент в молекуле кофермента обладает высокой специфичностью и вполне возможно, что именно этот участок осуществляет тонкое, точное ориентирование одной части молекулы кофактора относительно другой в активном центре фермента. [c.148]
Тиами пирофосфат в данном сл чае связан прочно и не отщепляется в роц ссе выделения и очистки фермен та Гомогенные препараты нативно о фермента не активируются добавленн ши извне кофакторами и содержат один моль кофермента на моль белка [246 250], други ми словами имеют один активный центр [c.150]
Смотреть страницы где упоминается термин Коферменты и другие кофакторы ферментов. [c.121] [c.564] [c.228] [c.273] [c.104] [c.42] [c.127] [c.349] Смотреть главы в:
ПОИСК
Больше информации по теме: http://chem21.info
