Справочник химика 21
Каталаза и пероксидаза
При этом образуется пероксид водорода. но он обезвреживается каталазой и пероксидазой. [c.89]
Различают следующие основные оксидоредуктазы аэробные дегидрогеназы или оксидазы, катализирующие перенос протонов (электронов) непосредственно на кислород анаэробные дегидрогеназы. ускоряющие перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат. но не на кислород цитохромы, катализирующие перенос только электронов. К этому классу относят также гемсодержащие ферменты каталазу и пероксидазу, катализирующие реакции с участием перекиси водорода. [c.160]
Каталаза и пероксидаза являются ферментами, близкими по структуре к гемоглобину. В организмах при некоторых процессах обмена веществ образуется пероксид водорода. который действует как сильный клеточный яд. Каталаза катализует распад пероксида водорода на воду и кислород, а пероксидаза вызывает перенос кислорода из пероксида водорода на вещества, способные к окислению. [c.613]
Каталаза и пероксидаза локализуются преимущественно [c.558]
При контакте с О2 у пропионовых бактерий образуются супер-оксидные радикалы, превращающиеся благодаря СОД в пероксид водорода. а этот последний разлагается под действием каталазы и пероксидазы. [c.415]
В такие ферменты, как цитохромы, каталаза и пероксидаза, также входят соединения железа. [c.425]
Прямое доказательство существования неустойчивых промежуточных соединений в реакциях каталазы и пероксидазы с перекисью водорода было получено из данных спектрофотометрического исследования. Так, например, перекись водорода и пероксидаза дают четыре комплекса, два из которых каталитически неактивны [20]. Кинетика их взаимопревращения и реакций с донорами водорода была широко изучена [21]. Лейдлер указал [22] на возможности спектрофотометрического доказательства для других комплексов. [c.113]
В 1946—1950 гг. при исследовании реакций. катализируемых каталазой и пероксидазой (стр. 63). [c.51]
Метгемоглобин как каталаза и пероксидаза, [c.180]
Образование перекиси водорода обнаружено в ряде ферментных и биологических систем. но лишь в том случае, когда система не содержит тяжелых металлов или ферментов каталазы и пероксидазы, которые обе разлагают перекись водорода. Как показано на стр. 347, эти ферменты способствуют либо прямому разложению перекиси, либо ее удалению путем участия в реакциях. Перекись водорода обнаружена в целом ряде реакций, катализированных разными окисляющими ферментами (оксидазами) и пуриновой дегидрогеназой молока. Перекись водорода не обнаружена в клетках, которые требуют кислорода для своего обмена (аэробных), так как такие клетки всегда содержат каталазу, но она была найдена при действии кислорода на некоторые бактерии. лишенные каталазы, например на пневмококки и стрептококки с анаэробным существованием. Перекись водорода угнетает рост анаэробных организмов типов, указанных выше. Это доказывает, что разрушение таких организмов. наблюдающееся при действии воздуха. может протекать за счет образования перекиси водорода, являющейся ядом для процесса их обмена. Имеются доказательства, что антибактериальная активность человеческой слюны обусловлена присутствием стрептококков. Так, эфирные экстракты стрептококков подавляют рост дифтерийных бактерий и стафилококков, и этот эффект приписывается содержанию перекиси водорода [117]. Этот и другие антисептические эффекты перекиси водорода рассматриваются ниже при анализе применения перекиси водорода в медицине (см. стр. 512 и сл.). [c.67]
При изучении раздражающего действия препарата на кожу животных индекс каталазы и пероксидазы крови были на уровне контроля. В период сенсибилизации кожи животных несколько понижался индекс каталазы. [c.161]
Другая группа оксидаз, называемая гемопротеидами, содержит в качестве простетической группы гемин или родственные ему соединения. Гемоглобин, каталаза и пероксидаза содержат в качестве простетической группы Г61М. В гемоглобине железо находится, в восстановленной форме. в каталазе — в окисленной. Цитохром с имеет несколько отличную простетическую группу. в которой не содержащий железо порфирин. называемый порфирином с (Теорелл), содержит два остатка цистеина, связанных в а-положении с этильными группами. заменяющими винильные группы в порфирине гема. Цитохром с служит переносчиком электронов. изменяя валентность железа [c.721]
Эти простетические группы также. как и их способы соединения с белками, могут быть очень различными. Так, в фосфопротеидах собственно белок соединен с фосфорной ли пирофосфорной кислотами эфирообразно через гидроксильные группы оксиаминокислот. В хромопротеидах простетической группой является красящее вещество гем, представляющее собою соединение порфиринового ряда, содержащее металл. В гемоглобине (красящем веществе крови ), который является переносчиком кислорода у позвоночных, гем содержит железо в гемоцианине, содержащемся в крови и гемолимфе некоторых беспозвоночных животных, гем содержит медь. Железо содержат и ряд других представителей этой обширной и важной группы белков, например, цитохром С — катализатор клеточного дыхания. каталаза и пероксидаза — окислительные ферменты и т. д. Различен также и характер связи простетической группы с белком в хромопротеидах. Согласно современным представлениям. белок (глобин) в гемоглобине связан с гемом водородными связями. возникающими между атомом железа гема и имидазольным кольцом гистидиновых остатков в белке. В цитохроме связующим звеном. по-видимому, является тиоэфирная группа (см. рис. 10). [c.533]
Известно несколько модификаций протогема, указанных на рис. 10-1. Чтобы определить, какой именно гем присутствует в данном (белке, его обычно отщепляют обработкой ацетоном и соляной кислотой. л затем, добавляя пиридин, превращают в пиридиновый гемохром. который исследуют путем спектрального анализа. Таким путем было установлено, что в гемоглобине, миоглобине, в цитохромах 6, о и Р-450, а также в каталазах и пероксидазах имеется протогем. Цитохромы а и Лз содержат гем а [3], тогда как концевая оксидазная система многих бактерий содержит гем d (первоначально называвшийся гемом аа). У гема с (присутствующего в цитохромах с, 4 и /) с винильными группами протегема связаны —SH-групны белка. Недавно был открыт сн-рогем (рис. 14-16), а также содержащий формильную группу гем и эритроцитов человека [За]. [c.365]
Жук-бомбардир вырабатывает горячую защитную жидкость, содержащую хиион, которую ои испускает из специальной камеры. причем температура испускаемой жидкости достигает 100°С. В особом резервуаре запасается реакционная смесь. содержащая 25% перекиси водорода и 10% гидрохинона и метилгидрохииона [см. прилагаемый рисунок, где буквой Е обозначен фермент, а М — мышечный канал (из работы Анешанслея и др. )]. Когда эта смесь приходит в контакт с каталазой и пероксидазой, находящимися в камере, возникает взрывная сила - >. Примечательна и система синтеза и хранения 25% Н2О2, в связи с организацией которой возникают некоторые интересные биохимические вопросы. [c.404]
Экстракоординация (более узкое понятие - аксиальная координация) молекул и ионов на металлопорфиринах является результатом дальнейшего координационного насыщения химического сродства центрального атома металла и проявляется наиболее сильно в биологически активных комплексах с лигандами порфиринового типа. а именно в хлорофилле, геме крови в составе гемоглобина, в цитохро-моксидазах, каталазах и пероксидазах, в витамине В 2 и др. [1, 2, 3]. [c.254]
Известно большое число биологических систем. в структуре которых порфирины выполняют функции инициатора того или другого биологического процесса [52, 96, 97]. Наибольшее число исследований посвящено хлорофиллу и фотосинтезу, гемоглобину, его моделям и процессам обратимой фиксации атмосферного кислорода. Большой практический интерес представляет функционирование железопорфиринов в ферментных системах цитохромов, каталаз и пероксидаз [2,98]. [c.283]
Протогем IX встречается в гемоглобине, в цитохромах типа Ь и с, а также в каталазах и пероксидазах. Мы остановимся на этих [c.248]
Перекись водорода — наиболее стабильный из промежуточных продуктов восстановления О2, но и наименее реакционноспособный. У большинства аэробных прокариот Н2О2 быстро разлагается с помощью гемсодержащих ферментов каталазы и пероксидазы. В отсутствие их Н2О2 может накапливаться в летальных для организма концентрациях. [c.332]
Ферментные системы защиты. Передовой линией защиты от токсического действия производных О2 являются ферменты супероксиддисмутаза, захватывающая молекулы О2 (реакция 4), каталаза и пероксидаза, улавливающие Н2О2 [c.335]
Каталаза и пероксидаза. Перекись водорода разрушается двумя классами родственных ферментов. катализирующих ее двухэлектронное восстановление до HjO и использующих в качестве донора электронов Н2О2 в случае каталазы (реакция 10) или различные органические соединения в случае пероксидазы (реакция 11). [c.336]
Резкое возрастание масштабов взаимодействия прокариот с О2 при функционировании метаболизма аэробного типа делает неэффективными неферментативные пути устранения Н2О2. Для разложения перекиси водорода, образующейся в больших количествах. необходимы специальные ферменты, повышающие скорость разложения Н2О2 на несколько порядков. Это обеспечивается каталазой и пероксидазой. Таким образом. в условиях активного взаимодействия клеток с О2, делающего возможным аэробную жизнь, система ферментной защиты от его токсических эффектов сформирована с участием супероксидцисмутазы. каталазы и пероксидазы в качестве необходимых компонентов (рис. 87). [c.337]
Пероксисомы — внутриклеточные органеллы с однослойной мембраной. Для них характерен тонкозернистый матрикс и отчетливо идентифицируемое уплотнение в центре органеллы — так называемый кристаллоид. В пероксисо-мах локализованы ферменты, окисляющие органические кислоты. а также такие ферменты антиоксидазной системы, как каталаза и пероксидаза (рис. 1.6). [c.13]
Уроновые кислоты и лигнин достоверно никто не обнаруживал в клеточной стенке грибов. но многие выявляли пигменты, в том числе — меланиновые Меланины, включающие в свой состав остатки 5,5-индолхинона и пирокатехина, обычно связаны с белками (меланопротеины ) или с гликопротеинами (меланогликопро-теины), и, наряду с ферментами — супероксиддисмутазой (СОД), каталазой и пероксидазами, обладают функцией протекторов (защитников) от кислородных радикалов (О2 ) и синглетного кислорода ( О2), являющихся сильными окислителями [c.108]
К сожалению, невозможно сказать, даст ли график линейной зависимости скоростей реакций в стационарном состоянии (либо по Лайнуиверу—Бэрку. либо по Идаю) значение К или /Сщ. Интересно вычислить Км при различных температурах и таким образом установить соотношение между стабильностью комплекса. его реакционной способностью. выраженными соответственно через Км и кз, с одной стороны, и его химическим составом и строением — с другой. Как ни парадоксально. эти сведения можно получить для некоторых бимолекулярных реакций на основании метода стационарных состояний (в действительности определить ki и kz, а также кз), несмотря на то что кинетика этих реакций сложнее. чем рассмотренная здесь это оказывается возможным потому, что второй субстрат допускает изменение еш,е одного фактора, влияющего на скорость, и, следовательно, дает возможность вывести иное уравнение, связывающее константы другим способом. В некоторых реакциях каталазы и пероксидазы удавалось проследить [20] за ростом концентрации комплекса фермент — субстрат на ранних стадиях реакции при использовании методики быстрого смешивания и при спектрофотометрическом измерении концентрации комплекса. Таким способом могут быть определены ki и kz- [c.120]
Порфирины, содержащие железо и медь. Простетические группы. содержащие окисное железо. представлены в энзимах — каталазе и пероксидазе, — катализирующих реакции перекиси водорода. Цитохромоксидаза, промотирующая вторичное окисление восстановленных (т. е. содержащих закисное железо ) цитохромов молекулярным кислородом. также является соединением окисного железа. а энзимы, вызывающие прямое аэробное окисление фенолов, содержат медь в качестве основного компонента. Все эти производные порфирина. в отличие от гемоглобина, но подобно цитохрому (ст р. 290), действуют посредство 1м химических процессов. включающих обратимое окисление и восстановление атома металла, как постулировано Габером и Виль-штеттером (стр. 293). Следует указать, что следы таких соединений, как окись углерода. цианистый водород. фториды и азиды, которые могут давать прочные, не ионизирующиеся связи с атомом металла, способны подавлять каталитическую активность. В образующихся устойчивых комплексах нет неспаренных электронов 2. [c.307]
Некоторые оксидазы, широко распространенные в живых организмах. являются хромопротеидами, родственными гемоглобину, но отличающимися от последнего своими физиологическими функциями. Все они содержат в качестве простетической группы комплекс Я елеза с протопорфирином. К этой категории относятся каталаза и пероксидаза — два фермента, катализирующие реакции перекиси водорода, а также цитохром и дыхательный фермент Варбурга (цитохромоксидаза), играющие особенно важную роль в клеточных окислениях. Все эти ферменты были выделены в кристаллическом состоянии (два других — цитохромы а ж Ъ — были идентифицированы по их спектрам) (об их ферментативном действии см. главу Ферменты ). [c.454]
Гемопротеиновые ферменты каталазу и пероксидазу часто сравнивают с гемоглобином и миоглобином сточки зрения отношения к перекиси водорода. Хотя такого рода подход и может быть поучительным, все же нет никакнх доказательств, что взаимодействие гемоглобина или миоглобина с перекисью водорода в организме имеет в обычных условиях существенное 31 ачение. Оба эти вещества образуются за счет связывания белка. называемого глобином, с восстановленным протопорфирином железа. или феррогемом [3701. Гемоглобин содержит четыре группы феррогема на молекулу, а миоглобин—только одну. Основная физиологическая функция этих веществ состоит в координационном связывании молекулярного кислорода. В таком виде гемоглобин функционирует в качестве переносчика кислорода из легких к тканям, что [c.350]
НОМ присутствии каталазы и пероксидазы в растительном экстракте каталати-ческое действие подавляется до заверп1ения окисления субстрата. Сообщается также, что пероксидаза яв,) яется главным образом растительным ферментом. а каталаза—животным и первичные роли этих двух ферментов в обоих этих царствах—растительном и животном—могут быть аналогичны. По литературным данным. пероксидазоподобпой активностью обладают и другие вещества. например некоторые альдегиды [393], каротин [394] и аскорбиновая кислота [395]. [c.354]
Синтетические моющие пасты к ОСТу 6-15 Аэлита I и II, Мечта I и И, Жемчужная I и И, которые испытывали в виде 2%-ных растворов, не оказывали раздражающего и ал-лергизирующего действ ия на кожу животных и человека. Активность окислительно-восстановительных ферментов (каталазы и пероксидазы) крови морских свинок изменялась разнонаправленно (повышение или понижение). Физико-химические свойства крови подопытных животных оставались на уровне контроля. [c.140]
Жидкое моюще-дезинфицирующее средство Фитон. содержащее в качестве дезинфектанта катамин АБ, в 1%-ной концентрации не оказывает раздражающего и аллергизирую-щего влияния на кожу морских свинок и человека. Активность каталазы и пероксидазы крови. холинэстеразы и количество 8Н-групп в крови животных изменялись в пределах контроля. [c.141]
В опытах с жидким антиобледенителем для самолетов, в состав которого входят этиленгликоль, алкамон ДС и капро-лактам, уже на 7-й день после его нанесения на кожу морских свинок наблюдалось резко выраженное раздражающее и сенсибилизирующее действие. Отмечены увеличение количества ретикулоцитов, сахара и холестерина в крови, гликогена в печени, изменения активности каталазы и пероксидазы, щелочной фосфатазы. холинэстеразы, траисаминазы крови. [c.143]
Водный экстракт мышцы разделить на две части. В первой части водного экстракта открыть присутствие белка (в водный экстракт переходят миоген, глобулин X и миохром), определить высаливаемость белка и проделать цветные реакции на белковые аминокислоты. Затем установить присутствие в водном экстракте каталазы и пероксидазы (с реактивом надй ) и отсутствие цитохромоксидазы (с реактивом надй см. работы 35 и 36). Цитохромоксидазу открыть в остатке мышечной ткани после извлечения водой. [c.236]
ПОИСК
Больше информации по теме: http://chem21.info
